RESUMO: Estudo das Proteínas

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            1.   Aminoácidos são as unidades básicas das moléculas das proteínas. Eles contêm tanto um grupo amina, -NH₂, como         um carboxílico, -COOH, além de outro átomo ou grupo de átomos, a cadeia lateral, ligada ao carbono alfa. Esta cadeia         lateral é o que faz um aminoácido diferente do outro. Existem cerca de 20 aminoácidos principais.

            2.   As cadeias laterais dos aminoácidos são não polares, polares, neutras ou carregadas. Todos os aminoácidos do               organismo (exceto glicina, que não tem enantiômeros) têm a configuração L. Eles podem existir como moléculas         duplamente carregadas chamadas zwitterions. Dez são conhecidos como aminoácidos essenciais porque não podem ser         sintetizados pelo nosso corpo, mas são necessários para a saúde, de modo que eles precisam ser incluídos na dieta.

            3.  Dois aminoácidos podem reagir entre si para formar uma ligação amida entre o grupo carboxílico de uma molécula e o        grupo amina de outra. Uma molécula de água é liberada e um dipeptídeo se forma. As proteínas consistem de grandes        polímeros de condensação de amonoácidos, polipeptídeos. A estrutura primaria descreve a seqüência de aminoácidos        interligados.

            4.  A estrutura secundária de uma proteína descreve as formas regulares tomadas por segmentos da cadeia principal da         proteína. Esses arranjos resultam de pontes de hidrogênio. A alfa-hélice consiste no enrolamento de uma cadeia         polipeptídica num arranjo espiralado. A cadeia pregueada é formada de cadeias polipetídicas correndo em paralelo.

            5.  Estrutura terciária de uma proteína é sua complexa forma tridimensional, que resulta das dobras da cadeia               polipeptídica através da interação das cadeias laterais. Estas interações incluem as fortes ligações dissulfeto e as fracas        ligações hidrofóbicas de hidrogênio e salinas. A função de uma proteína depende de sua forma, ou conformação, que por        sua vez depende da sua estrutura primária.

    6.  Cada proteína tem uma forma normal em solução chamada conformação nativa, que é requerida para sua atividade. Desnaturação é desorganização desta estrutura protéica. Ela é causada pelo calor, solventes orgânicos, ácidos e bases, íons metálicos, e agentes oxidantes ou redutores. Uma importante propriedade de uma proteína é seu grande tamanho. As proteínas portanto formam colóides antes que soluções. A mais importante reação das proteínas é sua hidrólise, a quebra das ligações peptídicas pelas moléculas de água.

    7.  As proteínas podem ser classificadas, de acordo com sua forma, solubilidade em água e composição, em fibrosas, globulares e conjugadas. Com base em sua função, elas podem ser divididas em enzimas, proteínas estruturais, proteínas contráteis, proteínas de transporte, hormônios, proteínas de armazenamento, proteínas de defesa e toxinas. Exemplos importantes são o colágeno e a hemoglobina. O colágeno é a proteína mais abundante do seu corpo. É o principal componente do tecido de suporte e do tecido conjuntivo. A unidade básica consiste de uma tripla hélice, formadas pelo entrelaçamento de três cadeias polipeptídicas. A hemoglobina, transportadora de oxigênio das hemácias, contém quatro cadeias separadas, cada uma com um grupo heme.

        Referência: UCKO, D. Química para as Ciências da Saúde. São paulo: Manole, 1996.